自學考試：生物復習
第一章 蛋白質
1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。
2.必需氨基酸：指人體(和其它哺乳動物)自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。
3. 氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH 值，用符號pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質中的20 種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白質氨基酸：指不存在于蛋白質分子中而以游離狀態和結合狀態存在于生物體的各種組織和細胞的氨基酸。
6.構型：指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構型的轉變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形成。
7.蛋白質的一級結構：指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。
8.構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
9.蛋白質的二級結構：指在蛋白質分子中的局部區域內，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。
10.結構域：指蛋白質多肽鏈在二級結構的基礎上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。
11.蛋白質的三級結構：指蛋白質在二級結構的基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結構的構象。
12.氫鍵：指蛋白質在二級結構的基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結構的構象。
13.蛋白質的四級結構：指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現的三維結構。
14.離子鍵：帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。
15.超二級結構：指蛋白質分子中相鄰的二級結構單位組合在一起所形成的有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。
16.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質分子中的疏水側鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。
17.范德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強。
18.鹽析：在蛋白質溶液中加入一定量的高濃度中性鹽(如硫酸氨)，使蛋白質溶解度降低并沉淀析出的現象稱為鹽析。
19.鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現象。
20.蛋白質的變性作用：蛋白質分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構象的破壞，但其一級結構不發生改變。
21.蛋白質的復性：指在一定條件下，變性的蛋白質分子恢復其原有的天然構象并恢復生物活性的現象。
22.蛋白質的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質變得不穩定而沉淀的現象稱為蛋白質的沉淀作用。
23.凝膠電泳：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。
24.層析：按照在移動相(可以是氣體或液體)和固定相(可以是液體或固體)之間的分配比例將混合成分分開的技術。
第二章 核酸
1. 單核苷酸(mononucleotide)：核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。
2. 磷酸二酯鍵(phosphodiester bonds)：單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。
3. 不對稱比率(dissymmetry ratio)：不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率(A+T)/(G+C)示。
4. 堿基互補規律(complementary base pairing)：在形成雙螺旋結構的過程中，由于各種堿基的大小與結構的不同，使得堿基之間的互補配對只能在G…C(或C…G)和A…T(或T…A)之間進行，這種堿基配對的規律就稱為堿基配對規律(互補規律)。
5. 反密碼子(anticodon)：在tRNA 鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則識別mRNA 鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。
6. 順反子(cistron):基因功能的單位;一段染色體，它是一種多肽鏈的密碼;一種結構基因。
7. 核酸的變性、復性(denaturation、renaturation)：當呈雙螺旋結構的DNA 溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA 便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA 鏈可以完全重新結合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA 螺旋的重組過程稱為“復性”。
8. 退火(annealing)：當將雙股鏈呈分散狀態的DNA 溶液緩慢冷卻時，它們可以發生
不同程度的重新結合而形成雙鏈螺旋結構，這現象稱為“退火”。
9. 增色效應(hyper chromic effect)：當DNA 從雙螺旋結構變為單鏈的無規則卷曲狀態時，它在260nm 處的吸收便增加，這叫“增色效應”。
10. 減色效應(hypo chromic effect)：DNA 在260nm 處的光密度比在DNA 分子中的各個堿基在260nm 處吸收的光密度的總和小得多(約少35%~40%), 這現象稱為“減色效應”。
11. 噬菌體(phage)：一種病毒，它可破壞細菌，并在其中繁殖。也叫細菌的病毒。
12. 發夾結構(hairpin structure)：RNA 是單鏈線形分子，只有局部區域為雙鏈結構。這些結構是由于RNA 單鏈分子通過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結合而成的，稱為發夾結構。
13. DNA 的熔解溫度(Tm 值)：引起DNA 發生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度(Tm)。
14. 分子雜交(molecular hybridization)：不同的DNA的 片段之間，DNA 的片段與RNA 的片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互結合的過程稱為分子雜交。
15. 環化核苷酸(cyclic nucleotide)：單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯鍵，這種磷酸內酯的結構稱為環化核苷酸。
第三章 酶與輔酶
1.米氏常數(Km 值)：用Km 值表示，是酶的一個重要參數。Km 值是酶反應速度(V)達到最大反應速度(Vmax)一半時底物的濃度(單位M 或mM)。米氏常數是酶的特征常數，只與酶的性質有關，不受底物濃度和酶濃度的影響。
2.底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應的嚴格選擇性。通常酶只能催化一種化學反應或一類相似的反應，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。
3.輔基：酶的輔因子或結合蛋白質的非蛋白部分，與酶或蛋白質結合得非常緊密，用透析法不能除去。
4.單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,000——35,000。
5.寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35 000 到幾百萬。
6.多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系。多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調控。多酶復合體的分子量都在幾百萬以上。
7.激活劑：凡是能提高酶活性的物質，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機化合物。
8.抑制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質。
9.變構酶：或稱別構酶，是代謝過程中的關鍵酶，它的催化活性受其三維結構中的構象變化的調節。
10.同工酶：是指有機體內能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。
11.誘導酶：是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。
12.酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質水解作用后，轉變為具有活性的酶。
13.酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質所具有的活力單位數，可以用下式表示：
活力單位數 比活力= 蛋白質量(mg)
14.活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發生化學反應的部位，稱為酶的活性中心。
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